Индивидуальные и групповые автопоилки: для животных. Схемы и конструкции...
Археология об основании Рима: Новые раскопки проясняют и такой острый дискуссионный вопрос, как дата самого возникновения Рима...
Топ:
Проблема типологии научных революций: Глобальные научные революции и типы научной рациональности...
Выпускная квалификационная работа: Основная часть ВКР, как правило, состоит из двух-трех глав, каждая из которых, в свою очередь...
Особенности труда и отдыха в условиях низких температур: К работам при низких температурах на открытом воздухе и в не отапливаемых помещениях допускаются лица не моложе 18 лет, прошедшие...
Интересное:
Лечение прогрессирующих форм рака: Одним из наиболее важных достижений экспериментальной химиотерапии опухолей, начатой в 60-х и реализованной в 70-х годах, является...
Аура как энергетическое поле: многослойную ауру человека можно представить себе подобным...
Распространение рака на другие отдаленные от желудка органы: Характерных симптомов рака желудка не существует. Выраженные симптомы появляются, когда опухоль...
Дисциплины:
2018-01-03 | 354 |
5.00
из
|
Заказать работу |
|
|
Как показало изучение свойств белков в растворах, макромолекулы белков имеют форму компактных шаров (глобул) или вытянутых структур – фибрилл. Исследования показали, что в укладке пептидной цепи нет ничего случайного или хаотичного. Она свертывается упорядоченно, для каждого белка определенным образом. Полярные боковые группы аминокислот стремятся расположиться на поверхности глобулы, где могут взаимодействовать с водой, а неполярные группы располагаются внутри.
Для того, чтобы разобраться в замысловатой укладке (архитектонике) белковой макромолекулы, следует рассмотреть в ней несколько уровней организации.
Первичной структурой белка называется полная последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи.
Она определяется генотипом, т.е. генами организма. В первичной структуре все связи между аминокислотными остатками являются ковалентными и, следовательно, прочными. Разные белки отличаются друг от друга по первичной структуре: кератин имеет одну последовательность аминокислот, пепсин – другую, соматотропин (гормон роста) – третью и т.д. В первичной структуре белка можно различить N-конец цепочки, содержащий свободную NH2-группу, и С-конец, содержащий свободную СООН-группу.
Первым белком, у которого была выявлена аминокислотная последовательность, стал гормон инсулин. Исследования проводились в Кембриджском университете Ф.Сэнгером в 1944–1954 гг. Было выявлено, что молекула инсулина состоит из двух полипептидных цепей (из 21 и 30 аминокислотных остатков), удерживаемых друг около друга дисульфидными мостиками.
Однако молекула белка в виде цепи аминокислот, последовательно соединенных пептидными связями, еще не способна выполнять специфические функции. Для этого необходим более высокий уровень структурной организации, выражающийся в усложнении пространственного расположения мономеров.
|
Вторичная структура белка представлена спиралью, в которую закручивается полипептидная цепь. Группы N–H и С=О, входящие в пептидную связь, заметно поляризованы: азот обладает большей электроотрицательностью, чем водород, а кислород – большей, чем углерод.
Кислород группы С=О может образовывать водородные связи с водородом группы N–H (разумеется, расположенной в другой пептидной связи).
Одной из разновидностей вторичной структуры является - спираль, где каждый атом кислорода связан с атомом водорода четвертой по ходу спирали NH-группы.
Любопытно, что эта сложная красивая структура сперва была предсказана известным биохимиком Л.Полингом теоретически и лишь потом обнаружена экспериментально.
Альтернативная вторичная структура -слой (или складчатый слой) имеет водородную связь между звеньями соседних полипептидных цепей.
Третичная структура белка представляет собой сложную трехмерную пространственную упаковку
-спиралей и -слоев. Эта трехмерная структура устанавливается за счет взаимодействия радикалов аминокислот, между которыми могут возникнуть связи несколько типов:
1) ионные, возникающие за счет электростатического взаимодействия между отрицательно и положительно заряженными боковыми группами;
2) гидрофобные («не любящие воду»), устанавливающиеся за счет стремления неполярных радикалов объединяться друг с другом, а не смешиваться с окружающей их водной средой;
3) дисульфидные, которые образуются между атомами серы SH-групп двух остатков аминокислоты цистеина. Эти S–S связи по своей природе являются ковалентными;
4) водородные, которые также возникают за счет взаимодействия между атомами радикалов.
Третичная структура белка не является конечной. Для некоторых белков, чаще всего регуляторных, характерна четвертичная структура, необходимая им для эффективного выполнения функции.
|
Четвертичная структура представлена ассоциантом, состоящим из нескольких полипептидных цепей. Например, сложная молекула гемоглобина состоит из двух -субъединиц (141 аминокислотный остаток) и двух -субъединиц (146 аминокислотных остатков). Каждая субъединица связана с молекулой железосодержащего гема. В результате их объединения образуется функционирующая молекула гемоглобина. Только в такой упаковке гемоглобин работает полноценно, то есть способен переносить кислород. Четвертичная структура стабилизируется теми же связями, что и третичная.
Пространственная конфигурация белка т.е. третичная и четвертичная структуры называется конформацией. Конформация белка определяется его первичной структурой: белковая цепочка с определенной последовательностью аминокислот самопроизвольно укладывается с образованием природной пространственной конфигурации. Это получило название «самосборка белковой молекулы». Если полипептидную цепь взять за концы, растянуть ее и затем отпустить, то она всякий раз будет свертываться в одну и ту же структуру, характерную для этого вида полипептида.
В то же время из сказанного, очевидно, следует, что, изменив всего лишь одну аминокислоту в каком-либо полипептиде, мы получим молекулу с совершенно иной структурой, а значит и с иными свойствами.
Классификация белков
Сложность строения белковых молекул и чрезвычайное разнообразие их функций крайне затрудняет создание единой четкой классификации белков на какой-либо одной основе. Поэтому рассмотрим несколько классификаций белков.
1. Классификация белков по составу.
Простые белки (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, глобулины, гистоны, склеропротеины).
Сложные белки (протеиды) – состоят из глобулярных белков и небелкового материала. Небелковую часть называют простетической группой (фосфопротеиды, гликопротеиды, нуклеопротеиды, хромопротеиды, липопротеиды, металлопротеиды, флавопротеиды).
2. Классификация белков по функциям.
|
|
Папиллярные узоры пальцев рук - маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни...
Семя – орган полового размножения и расселения растений: наружи у семян имеется плотный покров – кожура...
Типы сооружений для обработки осадков: Септиками называются сооружения, в которых одновременно происходят осветление сточной жидкости...
Биохимия спиртового брожения: Основу технологии получения пива составляет спиртовое брожение, - при котором сахар превращается...
© cyberpedia.su 2017-2024 - Не является автором материалов. Исключительное право сохранено за автором текста.
Если вы не хотите, чтобы данный материал был у нас на сайте, перейдите по ссылке: Нарушение авторских прав. Мы поможем в написании вашей работы!