Состоит из белковых волокон и основного (аморфного) вещества.

обеспечивают высокие механические свойства ткани (поскольку эти волокна - прочные и нерастяжимые);

обеспечивают структурную организацию (архитектонику) соединительной ткани;

обеспечивают взаимодействие между клетки и межклеточным веществом;

влияют на пролиферацию, дифференцировку, миграцию и функциональную активность различных клеток.

Поскольку ферментное гликозилирование пролина и лизина зависит от витамина С, наряду с другими симптомами, авитаминоз (цинга) характеризуется расшатыванием и выпадением зубов, из-за нарушения обновления коллагеновых волокон периодонтальной связки – главного элемента поддерживающего аппарата зуба.

РЕТИКУЛЯРНЫЕ ВОЛОКНА

Основа ретикулярных волокон – коллаген III типа. Ретикулярные волокна имеют малый диаметр (0.1-2 мкм) и образуют тонкие трехмерные сети. Каждое волокно образовано пучком коллагеновых микрофибрилл, заключенных в оболочку из гликопротеинов и протеогликанов. Из-за такой оболочки ретикулярные волокна, в отличие от коллагеновых, не окрашиваются эозином, а окрашиваются солями серебра, поэтому их часто называют аргирофильными волокнами.

Функция ретикулярных волокон - опорная: они образуют каркас миелоидной и лимфоидной тканей, оплетают базальные мембраны, окружают капилляры и нервные волокна, гладкомышечные клетки, образуют поддерживающую строму гепатоцитов.

ЭЛАСТИЧЕСКИЕ ВОЛОКНА

Эластические волокна наиболее многочисленны в участках, обладающих подвижностью: в подслизистой основе пищеварительного канала, в стенках артерий. Толщина эластических волокон 0.2-10 мкм; эти волокна ветвятся и анастомозируют друг с другом, образуя сети. В рыхлой соединительной ткани эластические волокна не образуют пучков.

Функция эластических волокон – обеспечение способности к обратимой деформации.

Главный белковый компонент эластических волокон – белок эластин. Молекулы эластина имеют в состоянии покоя форму скрученных нитей. При растяжении молекулы распрямляются, после нагрузки – закручиваются. Молекулы ковалентно сшиты в комплексы, формируют волокна и пластины (мембраны – в артериях).

Структура на электронно-микроскопическом уровне: в зрелом эластическом волокне выявляется центральный светлый аморфный компонент (эластин) и периферический микрофибриллярный компонент (тонкие волоконца гликопротеина фибриллина). Кроме зрелых собственно эластических волокон в эластическую систему входят волокна с меньшей степенью зрелости:

окситалановые, образованные микрофибриллами, сходными с периферическим компонентом зрелого волокна;

элауниновые, более зрелые, которые имеют островки микрофибрилл среди аморфного вещества.

По мере зрелости (в ходе эластогенеза) на фибриллярный компонент откладывается эластин, эластин (Э) накапливается, а микрофибриллярный компонент (МФК) постепенно оттесняется на периферию и разрушается.

ОСНОВНОЕ АМОРФНОЕ ВЕЩЕСТВО

Основное аморфное вещество з аполняет промежутки между волокнами и окружает клетки. Имеет аморфное строение, прозрачно, базофильно, с низкой электронной плотностью. На молекулярном уровне состоит из макромолекулярных гидратированных комплексов протеогликанов и структурных гликопротеинов.

Протеогликаны состоят из пептидной цепи (так называемый сердцевинный, или осевой белок), связанной с гликозаминогликанами.

Гликозамингликаны (ГАГ) – крупные (до 200 сахаров в цепи), неразветвленные, отрицательно заряженные, гидрофильные полисахаридные молекулы (хондроитинсульфат, дерматан-, кератан-, гепаран-сульфаты и гепарин). За исключением гиалуроновой кислоты (единственный ГАГ, который не содержит сульфатных групп) ковалентно связываются с белками, образуя протеогликаны. ГАГ синтезируются в грЭПС и комплексе Гольджи фибробластов и других клеток и выделяются в межклеточное пространство, где объединяются в агрегаты. Гиалуроновая кислота – очень длинная молекула - до 5000 дисахаридных субъединиц, - через связывающие белки связывает протеогликаны, формируя трёхмерную молекулярную основу матрикса.

Основные особенности ГАГ заключаются в том, что:

· ГАГ очень гидрофильны и, соединяясь с водой, могут образовывать подвижное гелеподобнное вещество, упругое как резина;

· Даже при низкой концентрации ГАГ образуются гели, занимающие большой объём. Эта способность к набуханию позволяет матриксу противостоять сжимающим силам. Например, когда вы подпрыгиваете, ГАГ коленных и голеностопных суставов амортизируют силу удара, получаемого в момент приземления.

· Коллагеновые волокна, погруженные в гелевый матрикс, обеспечивают его прочность подобно стальным стержням, укрепляющим бетон.

· Благодаря высокой плотности отрицательного заряда они прочно связывают катионы.

· ГАГ формируют буферную среду.

Функциональная роль протеогликанов:

· играют важную роль в транспорте электролитов и воды;

· связывают и накапливают факторы роста;

· взаимодействуют с молекулами коллагена и способствуют их правильной укладке;

· обеспечивают связь между поверхностью клеток и компонентами межклеточного вещества.

Структурные гликопротеины: фибронектин, ламинин, энтактин и другие - в отличие от протеогликанов в своей основе имеют разветвленную пептидную цепь, с которой связано небольшое количество простых гексоз.

Роль структурных гликопротеинов:

· организация межклеточного вещества;

· посредники во взаимодействиях между клетками и компонентами межклеточного вещества;

· образование базальных мембран.

Фибронектин обеспечивает связь клеток с внеклеточным матриксом (коллагеном и ГАГ) через трансмембранные белки плазмолеммы клеток (цепочка: коллаген/ГАГ – гепаран сульфат – фибронектин - интегрины – актиновые филаменты цитоскелета ); обеспечивает прикрепление к нему фибробластов и других клеток, влияя на их функции, подвижность.

Ламинин – важнейший компонент базальной мембраны, связывает через молекулы клеточной адг е зии клеточной мембраны базальную плазмолемму и IY коллаген («сшивает» клетку с базальной мембраной).

Энтактин, другой нефибриллярный гликопротеин, связывает («сшивает») ламинин с коллагеном 4-го типа.