Ферменты. Свойства ферментов как

БИОЛОГИЧЕСКИХ КАТАЛИЗАТОРОВ.

СПЕЦИФИЧНОСТЬ. ВЛИЯНИЕ ТЕМПЕРАТУРЫ И РН

НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ

2. Цели самостоятельной работы: углубить знания о химической природе ферментов, общих свойствах и их медико-биологическом значении.

3. Задачи самостоятельной работы:

- изучить историю ферментологии,

- изучить структурную организацию ферментов в клетке, уметь применять сведения о внутриклеточной локализации ферментов в диагностических целях,

- сформировать навык работы с новой информацией, её анализа, логичного изложения,

- сформировать навык использования полученных знаний в учебной и профессиональной деятельности.

4. Перечень вопросов к самостоятельной работе

Разделы и темы для самостоятельного изучения	Виды и содержание самостоятельной работы
История ферментологии Номенклатура ферментов Классификация ферментов	Конспектирование материала учебника Проработка дополнительной учебной литературы Работа с тестами Подготовка презентаций

Краткая история ферментологии

Экспериментальное изучение ферментов в 19 веке совпало со временем изучения процессов дрожжевого брожения, что нашло отражения в терминах ферменты и энзимы. Название «ферменты» возникло от латинского слова fermentatio – брожение. Термин энзимы произошёл от понятия en zyme - из дрожжей. Вначале этим названиям придавали разный смысл, но в настоящее время они являются синонимами.

Первая ферментативная реакция осахаривания крахмала солодом была исследована отечественным учёным К.С. Кирхгоффом в 1814 году. Впоследствии были предприняты попытки выделения ферментов из дрожжевых клеток (Э. Бюхнер, 1897 год). В 1926 году Д. Самнер впервые выделил очищенный ферментный препарат уреазы в кристаллическом состоянии. В 1966 году Б. Меррифилду удалось осуществить искусственный синтез фермента РНК-азы. В начале ХХ века Л. Михаэлис и М. Ментен разработали теорию ферментативного катализа.

Номенклатура ферментов

Ферменты имеют несколько типов названий.

· Тривиальные названия (трипсин, пепсин)

· Название в рабочей номенклатуре, в котором присутствует окончание – аза. Оно прибавляется:

- к названию субстрата (сахараза, амилаза),

- к виду связи, на которую действует фермент (пептидаза, гликозидаза),

- к типу реакции, процесса (синтетаза, гидролаза).

· Классификационное название, в котором отражается тип реакции, вид субстрата и кофермента. Например: L- лактат-НАД⁺ - оксидоредуктаза (ЛДГ).

Классификация ферментов

Она разработана в 1961 году. Согласно классификации каждый фермент расположен в определённом классе, подклассе, подподклассе и имеет порядковый номер. Поэтому каждый фермент имеет цифровой шифр, в котором первая цифра – класс, вторая – подкласс, третья – подподкласс, четвертая – порядковый номер (ЛДГ: 1.1.1.27). Все ферменты классифицируются на 6 классов.

1. Оксидоредуктазы

2. Трансферазы

3. Гидролазы

4. Лиазы

5. Изомеразы

6. Синтетазы (лигазы)

Оксидоредуктазы - ферменты, катализирующие окислительно - востановительные процессы. Общий вид реакции: А_ок + В_вос = А_вост+В_ок. Этот класс включает несколько подклассов:

1. Дегидрогиназы катализируют реакции окисления путём отщепления водорода от окисляемого вещества. Они могут быть аэробными (переносят водород на кислород) и анаэробными (переносят водород не на кислород, а на какое-то другое вещество).

2. Оксигеназы - ферменты катализирующие окисление путём присоединение кислорода к окисляемому веществу. Если присоединяется один атом кислорода – монооксигеназы, если два атома – диоксигеназы.

3. Пероксидазы – ферменты, катализирующие окисление веществ при участии пероксидов.

Трансферазы - ферменты, осуществляющие внутримолекулярный и межмолекулярный и перенос функциональных групп с одного вещества на другое: АВ + С = А + ВС. Подклассы трансфераз выделяют в зависимости от вида переносимых групп: аминотрансферазы, метилтрансферазы, сульфотрансферазы, ацилтрансферазы (переносят остатки жирных кислот), фосфотрансферазы (переносят остатки фосфорной кислоты).

Гидролазы катализируют разрыв химической связи с присоединением воды по месту разрыва, то есть реакции гидролиза: АВ + НОН = АН + ВОН. Подклассы гидролаз выделяют в зависимости от вида разрываемых связей: пептидазы – пептидные связи (пепсин), гликозидазы - гликозидные связи (амилаза), эстеразы – сложноэфирные связи (липаза).

Лиазы катализируют разрыв химической связи без присоединения воды по месту разрыва. При этом в субстратах образуются двойные связи: АВ = А + В. Подклассы лиаз зависят от того, между какими атомами разрывается связь и какие вещества образуются. Альдолазы разрывают связь между двумя атомами водорода (например, фруктоза 1,6-дифосфатальдолаза «разрезает» фруктозу и две триозы). К лиазам относят ферменты декарбоксилазы (отщепляют углекислый газ), дегидратазы (отщепляют молекулу воды).

Изомеразы катализируют взаимопревращения различных изомеров. Например, фосфогексоизимераза переводит фруктозу в глюкозу. К подклассам изомераз относятся мутазы (например, фосфоглюкомутаза переводит глюкозо- 1- фосфат в глюкозо-6-фосфат)), эпимеразы (например, пентозофосфатэпимераза переводит рибозу в ксилулозу), таутомеразы

Синтетазы (лигазы ) катализируют реакции синтеза новых веществ за счёт энергии АТФ: А+В+АТФ = АВ. Например, глютаминсинтетаза соединяет глютамат с NH₃ и АТФ с образованием глютамина.

 

Тесты

1. Для характеристики изоферментов применимо понятие:

Это ферменты, катализирующие различные реакции. Это варианты одного и того же фермента, отличающиеся по составу и свойствам, но катализирующие одну и туже реакцию. Это фракции одного фермента, выделенные из различных организмов. Это разные названия одного фермента. Это ферменты, действующие на различные субстраты.

2. При увеличении температуры скорость ферментативной реакции:

Постоянно возрастает. Постоянно снижается. До 37- 40 градусов возрастает, в дальнейшем - снижается. Повышается после достижения 60 градусов. Не имеет закономерности.

3. Кофермент от апофермента отличает:

Термостабильность. Термолабильность. Более низкая молекулярная масса. Более высокая молекулярная масса.

4. Абсолютной субстратной специфичностью обладает фермент:

Аминокислотоксидаза. Карбоксипептидаза. Уреаза. Химотрипсин. Ацил-КоА-дегидрогеназа.

5. Витамин В ₂ (рибофлавин) входит в состав кофермента:

Пиридоксальфосфат. НАД. ФАД. Тиаминпирофосфат. HS-Ко-А.

6. По своей химической природе ферменты являются:

Углеводами. Нуклеиновыми кислотами. Белками. Липидами. Нуклеотидами.

7. Специфичность действия ферментов отражает определение:

Влияние на строго определённые субстраты. Образование строго определенных продуктов реакции. Расщепление строго определённых химических связей. Воздействие на определённые стереоизомеры. Влияние на многие, отличающиеся по структуре субстраты.

8. Для максимальной активности фермента требуется значение рН:

Требуется максимальное значение рН. Требуется оптимальное для данного фермента значение рН. Требуется минимальное значение рН. Активность ферментов стабильна в большом диапазоне рН.

9. Фотолябильность ферментов может быть использовано в медицинской практике с целью:

С целью активации тканевых ферментов. С целью инактивации ферментов крови. С целью инактивации ферментов микроорганизмов. Для обеззараживания операционного инструментария. Для обеззараживания помещений медицинских учреждений.

10. Протеолитическим действием обладают ферменты:

Трипсин. Липаза. Пепсин. Плазмин. Гиалуронидаза

11. Ферменты изменяют кинетические параметры химического процесса:

Ферменты изменяют температуру реакционной среды. Ферменты снижают энергию активации.Ферменты увеличивают стерический коэффициент. Ферменты изменяют концентрацию субстрата.

12. Присутствие фермента в биологических жидкостях можно обнаружить:

Биуретовой реакцией. Их осаждением трихлоруксусной кислотой. По факту протекания ферментативной реакции в оптимальных условиях. По катализируемой реакции в присутствии малого количества субстрата. По катализируемой реакции в отсутствие кофермента.

13. Инактивация ферментов необратима при температуре (по Цельсию):

При 100 градусах. При 40 градусах. При 0 градусов. При 20 градусах. При 37 градусах.

14. Понятие кофактор фермента обозначает:

Олигомерный белок. Белковая часть сложного белка-фермента. Легко отщепляющаяся небелковая часть сложного белка-фермента. Витамины. Микроэлементы.

15. Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, относятся к классу:

Оксидоредуктазы. Трансферазы Гидролазы. Синтетазы. Лиазы.

16. Название фермента в рабочей номенклатуре ферментов может строиться по принципу:

По названию субстрата. По названию химического процесса. По структуре молекулы фермента. По виду разрываемой или образуемой связи. По структуре кофермента.

17. В составе активного центра фермента выделяют функциональные участки:

Зона связывания.Каталитическая зона. Аллостерический участок. Структурный домен.

18. На скорость ферментативных реакций влияют факторы: