Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.

Полимерные азотистые соединения – белки и нуклеиновые кислоты – определяют основные свойства живых систем. Все многообразие живых объектов определяется наследственной (генетической) программой, заложенной в нуклеиновых кислотах. Вся генетическая информация, заложенная в ДНК, реализуется через РНК в структуре соответствующего белка. Процесс передачи информации не может происходить без белков. В основе важнейших механизмов регуляции процессов обмена веществ лежат разнообразные белки.

Главным предназначением аминокислот у человека и животных является участие в биосинтезе белка. Различные аминокислоты служат исходным материалом, поставляющим атом азота и фрагменты углеродной цепи для образования большого числа биологически активных азотсодержащих соединений. Способность клеток осуществлять эти биохимические процессы зависит от наличия в них сбалансированного пула аминокислот. Клетки не имеют запасных форм аминокислот, они не могут осуществлять синтез белковых молекул, если отсутствует хотя бы одна из входящих в их состав аминокислот. Каждая из аминокислот, входящая в состав белков, вносит свой вклад в синтез углеводов путем глюконеогенеза или в образование важных биологически активных соединений – пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований, порфиринов, гормонов, медиаторов.

Определение промежуточных продуктов азотистого обмена в крови и моче дает ценную информацию о функции печени, состоянии азотистого обмена в различных органах, помогает выявить врожденные нарушения обмена веществ.

ЦЕЛЬ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА: уметь применять знания о путях метаболизма аминокислот, строении и функционировании нуклеиновых кислот, биосинтезе белков при последующем изучении медицинской генетики, наследственных болезней и иммунной системы организма.

ЗАДАЧИ ИЗУЧЕНИЯ РАЗДЕЛА

Усвоить: общие и индивидуальные пути превращения важнейших аминокислот;

– механизмы обезвреживания аммиака;

– взаимосвязь обмена аминокислот, глюкозы и жирных кислот;

– пути обмена нуклеиновых кислот и порфиринов;

– механизм биосинтеза и регуляцию обмена информационных молекул;

– молекулярные механизмы генетической изменчивости.

 

Раздел IV. Обмен азотсодержащих соединений.

 

Тема 4.1. Азотсодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.

Тема 4.2. Источники и пути обезвреживания аммиака в разных тканях

Тема 4.3. Обмен глицина, серина, цистеина, метионина, триптофана, аргинина.

Тема 4.4. Индивидуальные пути обмена аминокислот. Обмен фениланина, тирозина, аспарагиновой, глутаминовой кислот, валина, лейцина и изолейцина.

Лабораторные работы по разделу.

Требования к результатам освоения дисциплины

Вопросы к итоговому занятию «Обмен азотсодержащих соединений».

 

Тема 4.1. Азотосодержащие соединения пищи. Переваривание белков. Общие пути обмена аминокислот.

Вопросы для самоконтроля.

1. Азотистый баланс. Виды азотистого баланса.

2. Заменимые и незаменимые аминокислоты. Формулы.

3. Незаменимые аминокислоты. Формулы.

4. Заменимые аминокислоты. Формулы.

5. Частично заменимые аминокислоты их формулы.

6. Условно заменимые аминокислоты их формулы.

7. Глюкогенные и кетогенные аминокислоты.

8. Кетогенные аминокислоты, их формулы.

9. Аминокислоты, являющиеся одновременно глюко- и кетогенными, написать их формулы.

10. Глюкогенные аминокислоты их структурные формулы.

11. Условия, определяющие биологическую ценность белков.

12. Белковая недостаточность

13. «Резервные» белки организма. Какие белки можно рассматривать как резервные?

14. Переваривание белков в желудке.

15. Роль соляной кислоты в переваривании белков.

16. Нарушения переваривания белков в желудке.

17. Переваривание белков в кишечнике.

18. Продукты гидролиза белков, всасывающиеся из кишечника в кровь.

19. Защита клеток желудочно-кишечного тракта от действия протеаз.

20. Транспорт аминокислот в клетке

21. Нарушение переваривания белков и транспорт аминокислот.

22. Аминокислоты, подвергающиеся гниению в кишечнике.

23. Гниение аминокислот в кишечнике. Обезвреживание продуктов гниения аминокислот. Выделение их организма.

24. Продукты гниения фенилаланина, тирозина, триптофана, лизина, орнитина, цистеина и метионина, их структурные формулы.

25. Роль ДАФС и УДФГК в обезвреживании продуктов гниения аминокислот.

26. Дезаминирование, определение, виды дезаминирования аминокислот.

27. Вид дезаминирования аминокислот, преобладающий в тканях животных и человека. Напишите этот процесс.

28. Какая из аминокислот подвергается окислительному дезаминированию с наибольшей скоростью?

29. Что представляет собой трансаминирование?

30. Назовите ферменты, осуществляющие процесс трансаминирования. К какому классу ферментов они относятся?

31. Назовите кофермент, необходимый для осуществления трансаминирования.

32. Напишите процесс трансаминирования с участием соответствующего кофермента.

33. Неокислительное дезаминирование треонина, гистидина.

34. Что представляет собой трансдезаминирование?

35. Напишите процесс трансдезаминирования аспарагиновой кислоты. Назовите ферменты, катализирующие этот процесс.

36. Напишите процесс трансдезаминирования аланина. Назовите ферменты и коферменты, катализирующие этот процесс.

37. Что представляет собой восстановительное аминирование?

38. Назовите аминокислоты, синтезируемые путем восстановительного аминирования.

39. Напишите процесс восстановительного аминирования пировиноградной, α-кетоглутаровой и щавелевоуксусной кислот.

40. Напишите процесс декарбоксилирования аминокислот. Какие продукты образуются при декарбоксилировании?

41. Укажите судьбу продуктов декарбоксилирования аминокислот.

42. Напишите процесс декарбоксилирования гистидина и триптофана.

43. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования гистидина и триптофана.

44. Напишите процесс декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот. Назовите образовавшиеся при этом продукты.

45. Укажите физиологическую роль продуктов декарбоксилирования глутаминовой и аспарагиновой кислот.

46. Назовите конечные продукты распада аминокислот в организме животных и человека.

Вопросы, задачи и упражнения для самоконтроля.

1. Заполните таблицу.

Место синтеза	Активный фермент	Профермент	Актива-тор	Место действия	Оптимум рН
Желудок Поджелудочная железа Тонкая кишка

2. Вспомните формулы аминокислот, участвующих в синтезе белков и их свойства, заполните таблицу:

№	Аминокислота	Формула	Свойства радикала	Группа по возможности синтеза в организме
1.
…
…
20.

3. Биологическая роль аминокислот в организме определяется их использованием в синтезе (использовать таблицу 1-го задания):

1) гема;

2) белков;

3) глюкозы;

4) жирных кислот;

5) биогенных аминов и гормонов – производных аминокислот

(адреналин, тироксин).

4. Пищевая ценность белка зависит от:

1) присутствия всех 20 аминокислот аминокислотного состава;

2) порядка чередования аминокислот;

3) наличия всех незаменимых аминокислот;

4) возможности расщепления в желудочно-кишечном тракте.

5. Из перечисленных ниже физиологических состояний выберите те, при которых наблюдается:

1) старение;

2) взрослый человек (нормальное питание)

3) длительное тяжелое заболевание;

4) период роста;

5) голодание.

6. Соляная кислота желудочного сока:

1) денатурирует белки пищи;

2) создает оптимум рН для пепсина;

3) активирует пепсин аллостерическим путем;

4) обеспечивает всасывание белков;

5) вызывает частичный протеолизпепсиногена.

7. Протеолитические ферменты синтезируются в:

1) химотрипсин; а) активной форме;

2) аминопептидаза; б) неактивной форме;

3) оба; в) поджелудочной железой;

4) ни один. г) желудком.

8. Биологическое значение переваривания белков:

1) источник аминокислот, необходимых для синтеза собственных белков организма;

2) источник незаменимых аминокислот;

3) образование продуктов, лишенных антигенной специфичности;

4) образование продуктов, которые легко всасываются в клетки слизистой оболочки кишечника;

5) источник аминокислот, необходимых для синтеза биологически активных соединений.